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江蘇膠原蛋白肽廠家

來(lái)源: 發(fā)布時(shí)間:2022-02-17

   交聯(lián)指使膠原分子內(nèi)部和分子間通過(guò)共價(jià)健結(jié)合提高膠原纖維的張力和穩(wěn)定性的方法。該法又分為物理方法、化學(xué)方法和低溫等離子體法,生物學(xué)方法;其中物理方法、化學(xué)方法是較常用的交聯(lián)改性方法,生物學(xué)方法改性膠原蛋白主要在研究有關(guān)動(dòng)物老化的生命現(xiàn)象中涉及,在研制膠原基生物醫(yī)學(xué)材料中少見(jiàn)報(bào)道。[74][127]物理方法通過(guò)物理手段對(duì)膠原蛋白改性有紫外線照射、重度脫水、λ射線照射和熱交聯(lián)等方法。膠原溶液如被紫外線等照射,將在分子間產(chǎn)生交聯(lián),粘度增加,生成凝膠。常用的紫外線交聯(lián)膠原膜的方法是將膠原膜放在鋁箔上,距離254nm紫外燈20cm高度,照射1~5h。對(duì)紫外線照射的膠原膜進(jìn)行力學(xué)性能和膠原酶試驗(yàn)表明:交聯(lián)膠原膜的萎縮溫度Ts和抗膠原酶解的能力均明顯高于未交聯(lián)膠原膜。[128]重度脫水也是膠原蛋白物理改性中常使用的方法,該法是通過(guò)脫水導(dǎo)致膠原分子間交聯(lián),從而增加變性溫度,改善膠原的性能。改性后膠原膜生物相容性提高,降低了水溶性,影響了膜與成骨細(xì)胞的生物相容性。物理方法改性原蛋白的優(yōu)點(diǎn)是可避免外源性有毒化學(xué)物質(zhì)進(jìn)入膠原內(nèi),缺點(diǎn)是膠原膜交聯(lián)度低,且難以獲得均勻一致的交聯(lián)。膠原三肽還能夠極有效的滲入角質(zhì)層,真皮層和頭發(fā)根部細(xì)胞內(nèi)。江蘇膠原蛋白肽廠家

   采用酶法提取膠原蛋白時(shí),必須嚴(yán)格控制提取條件:首先,酶作用時(shí)間必須適當(dāng)。如果時(shí)間過(guò)短,膠原蛋白就不能充分釋放到提取液中,影響提取率;如果酶作用時(shí)間過(guò)長(zhǎng),膠原蛋白會(huì)水解過(guò)度,產(chǎn)生過(guò)多的苦味小分子低聚肽,不僅會(huì)增加分離純化的難度,也會(huì)影響膠原蛋白的功能特性和生物活性。其次,酶解溫度要適宜。溫度過(guò)低,酶的作用效果不明顯;溫度過(guò)高會(huì)引起酶的失活和膠原蛋白的變性。據(jù)報(bào)道,當(dāng)介質(zhì)pH略低于中性時(shí),膠原蛋白的變性溫度為40~41℃,當(dāng)介質(zhì)pH為酸性時(shí),膠原蛋白的變性溫度為38~39℃,而且魚(yú)皮膠原蛋白的變性溫度要比豬皮膠原蛋白的變性溫度低7~12℃。所以,如果要使提取的膠原蛋白具有良好的生物活性,在提取過(guò)程中應(yīng)使提取溫度低于變性溫度。第三,需選用適當(dāng)?shù)拿浮R话銖年懮溉閯?dòng)物組織中提取膠原蛋白時(shí),采用胃蛋白酶在其較適作用溫度下進(jìn)行提取是合理的,但對(duì)于魚(yú)類(lèi)等水生動(dòng)物,由于其膠原蛋白的變性溫度比陸生哺乳動(dòng)物低,因此許多蛋白酶便不適用,如果在這些酶的較適作用溫度下提取可能會(huì)破壞膠原蛋白的某些功能特性和生物活性。采用酶法提取膠原蛋白及其多肽的研究主要是從動(dòng)物皮及其加工副產(chǎn)物中。云南小分子膠原蛋白廠家膠原三肽的用途化妝品中的作用保濕、滋養(yǎng)、亮膚、緊膚、防皺、修復(fù)。

   一級(jí)結(jié)構(gòu)是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列;膠原蛋白分子是由3條左手螺旋(二級(jí)結(jié)構(gòu))的多肽鏈組成,它們相互纏繞形成一個(gè)在中心分子軸周?chē)挠沂致菪ㄈ?jí)結(jié)構(gòu));完整的膠原蛋白分子的長(zhǎng)度約280nm,直徑約;在Ⅰ型膠原原纖維的二維結(jié)構(gòu)(小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片)中,膠原分子通過(guò)一個(gè)或多個(gè)4D距離與另一個(gè)膠原分子交錯(cuò),D表示在小角X線衍射圖譜中所見(jiàn)的基本重復(fù)距離,或電子顯微照片中所見(jiàn)的重復(fù)距離。因?yàn)槟z原分子的長(zhǎng)度約是,膠原分子的交錯(cuò)引起約有。由于膠原是細(xì)胞外間質(zhì)成分,在體內(nèi)以不溶性大分子結(jié)構(gòu)存在,并與蛋白多糖、糖蛋白等結(jié)合在一起,因此膠原的制備包括材料的選擇、預(yù)處理、酸堿酶鹽水法提取、不同類(lèi)型膠原的分離和純化。

所以,若想提取結(jié)構(gòu)完整、使用安全的膠原蛋白,很少采用此方法。有關(guān)單獨(dú)采用堿法提取膠原蛋白的報(bào)道不多,一般是堿法提取和酸法提法結(jié)合使用。比如在4℃條件下,魚(yú)骨用0.1moL/L的NaOH浸泡6h,再用2.5%NaCl浸泡6h去除雜蛋白,用10%的異丙醇溶液去除脂肪,0.1moL/L的檸檬酸浸泡3d,現(xiàn)在得到無(wú)色無(wú)味的膠原蛋白,提取率為11.87%。注意,無(wú)論酸法或堿法,均可有效地提取膠原蛋白,有人分別采用醋酸-鹽酸的混合酸液(pH3.0)和NaOH溶液(pH12.0)提取骨膠原蛋白,提取率基本相當(dāng)。但是,這兩種方法提取膠原蛋白不僅容易影響膠原蛋白的生物活性,而且提取后產(chǎn)生的酸性或堿性廢液必須進(jìn)行適當(dāng)處理,以避免對(duì)環(huán)境造成污染。膠原蛋白肽是一種細(xì)胞外蛋白質(zhì)。

   酶解膠原蛋白的工藝主要分為單酶水解法和多酶水解法。多酶水解法又分為混合酶水解法(比如牛胰蛋白酶,鏈霉菌蛋白酶,芽孢桿菌蛋白酶混合)和分步酶水解法,酶法提取皮膠原具體實(shí)驗(yàn)工藝及條件的選取通常應(yīng)考慮要開(kāi)發(fā)的產(chǎn)品對(duì)分子量的要求,要得到分子量較小的膠原多肽一般采用多酶水解法。影響酶解效果的因素主要有:酶的種類(lèi)、加酶量、酶解溫度、酶解時(shí)間、pH值及料水比。采用酶法提取骨料中的膠原蛋白,既能有效縮短提取時(shí)間,又能獲得具有良好生物活性的膠原蛋白,而且對(duì)環(huán)境的污染也較小。膠原蛋白不易被普通蛋白酶水解,但能被動(dòng)物膠原酶斷裂,斷裂的碎片自動(dòng)變性后可被普通蛋白酶水解。胃蛋白酶水解膠原蛋白的適宜條件為~、溫度37℃。膠原蛋白是人體骨骼,尤其是軟骨組織中的重要組成成分。河北玻尿酸膠原蛋白液體飲品

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