膠原的相對(duì)分子質(zhì)量大，電泳圖有3條泳帶，在100kD附近出現(xiàn)的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈，在200kD附近出現(xiàn)的1條泳帶是膠原分子的β鏈。即膠原的每條多肽鏈相對(duì)分子質(zhì)量可達(dá)100kD，1個(gè)膠原分子相對(duì)分子質(zhì)量為300kD。多肽分子量的測(cè)定方法常用SDS-PAGE，凝膠色譜法以及質(zhì)譜法。有人采用凝膠過(guò)濾色譜法測(cè)定脫鉻革屑中膠原水解產(chǎn)物分子量分布在。飛行時(shí)間質(zhì)譜法測(cè)定比目魚(yú)皮膠原寡肽分子量的分布主要集中在～。動(dòng)物蛋白酶水解后的膠原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的膠原多肽分子量范圍更廣。膠原的熱穩(wěn)定性是指測(cè)定其在水系中纖維的熱收縮溫度（Ts），或溶液中分子的熱變性溫度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而Ts值較Td值容易測(cè)定。Td還可以表示膠原螺旋被破壞的溫度，另外還與其亞氨基酸（脯氨酸和羥脯氨酸）的含量有關(guān)，尤其是羥脯氨酸含量，它們之間存在正相關(guān)，冷水性魚(yú)類(lèi)的羥脯氨酸含量比較低，所以冷水性魚(yú)類(lèi)膠原蛋白Td值明顯低于暖水性魚(yú)類(lèi)，而又都低于陸生動(dòng)物。但魚(yú)皮膠原蛋白與魚(yú)肉膠原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，這與肌肉膠原中脯氨酸的羥基化率較真皮膠原高有關(guān)。有人測(cè)定了多種魚(yú)皮可溶性膠原蛋白的氨基酸組成。 水解膠原蛋白和膠原多肽也并不相同，可以近似認(rèn)為是宏觀和微觀的關(guān)系。云南大豆膠原蛋白粉

    一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質(zhì)分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結(jié)構(gòu)和功能。蛋白質(zhì)分子中一級(jí)結(jié)構(gòu)關(guān)鍵部位氨基酸的改變，會(huì)直接影響其功能，這個(gè)關(guān)鍵部位就是蛋白質(zhì)分子的活性中心。已發(fā)現(xiàn)并確認(rèn)了不下30種類(lèi)型的膠原蛋白。一般的蛋白質(zhì)是雙螺旋結(jié)構(gòu)，而作為細(xì)胞外基質(zhì)（ECM）的一種結(jié)構(gòu)蛋白，膠原蛋白由三條多肽鏈構(gòu)成三股螺旋結(jié)構(gòu)，或稱(chēng)膠原域，即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結(jié)構(gòu)，再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結(jié)構(gòu)。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構(gòu)成膠原的右手復(fù)合螺旋結(jié)構(gòu)，這一區(qū)段稱(chēng)為螺旋區(qū)段，螺旋區(qū)段比較大特征是氨基酸呈現(xiàn)（Gly-X-Y）n周期性排列，其中X、Y位置為脯氨酸（PrO）和羥脯氨酸（Hyp），是膠原蛋白的特有氨基酸，約占25%，是各種蛋白質(zhì)中含量比較高的；膠原蛋白中存在的羥基賴(lài)氨酸（Hyl）在其它蛋白質(zhì)中不存在，它不是以現(xiàn)成的形式參與膠原的生物合成，而是從已經(jīng)合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸（Pro）經(jīng)羥化酶作用轉(zhuǎn)化來(lái)的。而一般陸生哺乳動(dòng)物蛋白質(zhì)中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動(dòng)物相比，水生動(dòng)物中的膠原蛋白，其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少。 廣東小分子膠原蛋白肽口服液膠原三肽的用途化妝品中的作用保濕、滋養(yǎng)、亮膚、緊膚、防皺、修復(fù)。

    有人對(duì)海參膠原研究發(fā)現(xiàn)，刺參體壁含蛋白，其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析，膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸，但羥賴(lài)氨酸含量較少，SDS電泳及SP凝膠柱分析發(fā)現(xiàn)其膠原組成為(α1)2α2。還有人從仿刺參（）提取膠原蛋白，利用EDTA和Tris-HCl浸泡溶漲，用氫氧化鈉除去雜質(zhì)和非膠原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制膠原，通過(guò)鹽析和透析獲取精致膠原蛋白，并進(jìn)一步利用SephacrylS-300HR凝膠過(guò)濾和DEAE-52陰離子交換除去多糖，獲取膠原蛋白純品。SDS-PAGE電泳表明膠原分子的組成為(α1)3，且α鏈類(lèi)似于脊椎動(dòng)物Ⅰ型膠原的α1鏈，熱收縮溫度為57℃，低于牛皮膠原5℃。還有人對(duì)采自日本Senzaki海灣的Stomolopusmeleagri水母的外傘組織進(jìn)行了分析。整個(gè)中膠層被分成三部分，利用醋酸首先將凍干的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質(zhì)，利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白，而不溶入醋酸的中膠層經(jīng)胃蛋白酶處理后大多變?yōu)榭扇苄缘哪z原質(zhì)。然后利用氨基酸分析儀對(duì)分離得到的三部分的組成分別進(jìn)行分析。發(fā)現(xiàn)該水母外傘中膠原蛋白含量很高，大約占干重的。經(jīng)SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個(gè)獨(dú)特α鏈組成。

    采用酶法提取膠原蛋白時(shí)，必須嚴(yán)格控制提取條件：首先，酶作用時(shí)間必須適當(dāng)。如果時(shí)間過(guò)短，膠原蛋白就不能充分釋放到提取液中，影響提取率；如果酶作用時(shí)間過(guò)長(zhǎng)，膠原蛋白會(huì)水解過(guò)度，產(chǎn)生過(guò)多的苦味小分子低聚肽，不僅會(huì)增加分離純化的難度，也會(huì)影響膠原蛋白的功能特性和生物活性。其次，酶解溫度要適宜。溫度過(guò)低，酶的作用效果不明顯；溫度過(guò)高會(huì)引起酶的失活和膠原蛋白的變性。據(jù)報(bào)道，當(dāng)介質(zhì)pH略低于中性時(shí)，膠原蛋白的變性溫度為40～41℃，當(dāng)介質(zhì)pH為酸性時(shí)，膠原蛋白的變性溫度為38～39℃，而且魚(yú)皮膠原蛋白的變性溫度要比豬皮膠原蛋白的變性溫度低7～12℃。所以，如果要使提取的膠原蛋白具有良好的生物活性，在提取過(guò)程中應(yīng)使提取溫度低于變性溫度。第三，需選用適當(dāng)?shù)拿?。一般從陸生哺乳?dòng)物組織中提取膠原蛋白時(shí)，采用胃蛋白酶在其較適作用溫度下進(jìn)行提取是合理的，但對(duì)于魚(yú)類(lèi)等水生動(dòng)物，由于其膠原蛋白的變性溫度比陸生哺乳動(dòng)物低，因此許多蛋白酶便不適用，如果在這些酶的較適作用溫度下提取可能會(huì)破壞膠原蛋白的某些功能特性和生物活性。采用酶法提取膠原蛋白及其多肽的研究主要是從動(dòng)物皮及其加工副產(chǎn)物中。 膠原三肽共同達(dá)到舒展粗紋，淡化細(xì)紋的功效！

    將膠原蛋白和聚乙烯吡咯烷酮溶在檸檬酸緩沖液里制得膠原蛋白-PVP聚合物（C-PVP），用于受傷骨骼的加固不僅效果好，安全性也高，即使長(zhǎng)周期的連續(xù)用藥，不管是實(shí)驗(yàn)還是臨床試驗(yàn)都不表現(xiàn)出淋巴腫大、DNA損傷，不會(huì)引起肝和腎的代謝紊亂，也不誘發(fā)人體產(chǎn)生抗C-PVP的抗體。有人研究了膳食銅缺乏與老鼠心臟膠原蛋白含量之間的關(guān)系。通過(guò)SDS-PAGE分析，再用考馬斯亮藍(lán)染色，結(jié)果表明檢測(cè)改變了的膠原蛋白的額外代謝特征可預(yù)測(cè)銅缺乏；由于肝臟纖維化可減少蛋白質(zhì)含量，因此還可通過(guò)測(cè)定肝臟中膠原蛋白的含量來(lái)預(yù)測(cè)肝臟纖維化。Anoectochilusformosanus的水提取物（AFE）則可降低CCl4誘發(fā)的肝臟纖維化，降低肝臟膠原蛋白的含量。膠原蛋白還是鞏膜的主要成分，對(duì)眼睛的作用也非常重要，如果鞏膜中膠原蛋白的合成減少而降解增加就會(huì)導(dǎo)致近視。 膠原三肽主要具有以下功能：保濕。福建海鯛魚(yú)膠原蛋白肽原液

膠原蛋白保持角質(zhì)層水分及纖維結(jié)構(gòu)的完整性，改善皮膚細(xì)胞生存環(huán)境和促進(jìn)皮膚組織的新陳代謝。云南大豆膠原蛋白粉

所以，若想提取結(jié)構(gòu)完整、使用安全的膠原蛋白，很少采用此方法。有關(guān)單獨(dú)采用堿法提取膠原蛋白的報(bào)道不多，一般是堿法提取和酸法提法結(jié)合使用。比如在4℃條件下，魚(yú)骨用0.1moL/L的NaOH浸泡6h，再用2.5%NaCl浸泡6h去除雜蛋白，用10%的異丙醇溶液去除脂肪，0.1moL/L的檸檬酸浸泡3d，現(xiàn)在得到無(wú)色無(wú)味的膠原蛋白，提取率為11.87%。注意，無(wú)論酸法或堿法，均可有效地提取膠原蛋白，有人分別采用醋酸-鹽酸的混合酸液（pH3.0）和NaOH溶液（pH12.0）提取骨膠原蛋白，提取率基本相當(dāng)。但是，這兩種方法提取膠原蛋白不僅容易影響膠原蛋白的生物活性，而且提取后產(chǎn)生的酸性或堿性廢液必須進(jìn)行適當(dāng)處理，以避免對(duì)環(huán)境造成污染。云南大豆膠原蛋白粉

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