泛素化修飾蛋白組學(xué)研究分析樣品要求：1. 如果您提供的是組織樣品，請(qǐng)您干冰將組織樣品寄給我們；植物組織樣本大于400mg，血液樣品至少2ml(血漿注意用EDTA防凝)，血清2ml，尿液10ml，動(dòng)物組織樣品至少2g，細(xì)胞樣品為1X10^8個(gè)細(xì)胞，酵母、微生物等干重400mg。2. 如果您提供的是蛋白樣品，請(qǐng)您保證蛋白總量在2-5mg；蛋白提取時(shí)使用普通的組織、細(xì)胞裂解液即可。3. 樣品運(yùn)輸：請(qǐng)使用足量的干冰運(yùn)輸，并且盡量選用較快的郵遞方式，以降低運(yùn)輸過程中樣品降解的可能性。4. 在正式實(shí)驗(yàn)之前，我們都會(huì)對(duì)您提供的樣品進(jìn)行檢測(cè)，檢測(cè)合格后開始正式試驗(yàn)。翻譯后修飾是指對(duì)翻譯后的蛋白質(zhì)進(jìn)行共價(jià)加工的過程。北京丙二酰化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)主要技術(shù)

根據(jù)不同的作用位點(diǎn)，蛋白質(zhì)乙?；揎椃譃椋喊l(fā)生在蛋白N端的乙酰化修飾、發(fā)生在蛋白賴氨酸上的乙酰化修飾。前者發(fā)生在90%以上的真核生物新生蛋白上，對(duì)于新生蛋白的成熟和細(xì)胞定位非常重要，由N乙酰轉(zhuǎn)移酶（NATs）負(fù)責(zé)；而后者是一個(gè)可逆的過程，主要由賴氨酸乙酰化酶（KATs）和賴氨酸去乙?；福↘DACs），賴氨酸的乙?；揎検俏覀兡壳把芯康闹攸c(diǎn)。蛋白質(zhì)磷酸化修飾應(yīng)用領(lǐng)域：應(yīng)用在食品工業(yè)方面，通過人工翻譯磷酸化修飾的蛋白可以普遍用于各種食用蛋白質(zhì)的改性，以改善蛋白質(zhì)品質(zhì)。如，花生蛋白、大豆蛋白、小麥面筋蛋白等。在人工磷酸化修飾的方法下，也可以研究各種蛋白質(zhì)的功能和相關(guān)代謝途徑的調(diào)控。在醫(yī)學(xué)領(lǐng)域，蛋白質(zhì)的磷酸化紊亂，會(huì)導(dǎo)致細(xì)胞周期調(diào)控異常，因此，病理的形成與蛋白質(zhì)的磷酸化異常也有很大相關(guān)性。其分子機(jī)制問題對(duì)于病癥等重大疾病的研究具有相當(dāng)?shù)闹笇?dǎo)意義，這也是指當(dāng)之無愧地成為生物學(xué)研究領(lǐng)域中的熱點(diǎn)。哈爾濱蛋白質(zhì)甲基化修飾組學(xué)價(jià)錢乙?；揎椊M學(xué)技術(shù)服務(wù)采用肽段預(yù)分離降低高豐度組蛋白對(duì)蛋白乙酰化鑒定的影響。

磷酸化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)：在有機(jī)體內(nèi)，磷酸化是蛋白翻譯后修飾中比較普遍的共價(jià)修飾形式，同時(shí)也是原核生物和真核生物中比較重要的調(diào)控修飾形式。磷酸化對(duì)蛋白質(zhì)功能的正常發(fā)揮起著重要的調(diào)節(jié)作用，該過程是由蛋白質(zhì)激酶（Kinase）催化的把ATP或GTP的γ位磷酸基轉(zhuǎn)移到底物蛋白質(zhì)的氨基酸殘基，如絲氨酸（Serine，Ser，S）、蘇氨酸（Threonine，Thr，T）和酪氨酸（Tyrosine，Tyr，Y）等上的過程，而其逆向過程則是由蛋白質(zhì)磷酸酶去除相應(yīng)的磷酸基團(tuán)。正是這兩種酶的相反作用及其中所涉及到的能量消耗與生成使磷酸化成為體內(nèi)很多生理活動(dòng)調(diào)控的首先選擇方式。

蛋白質(zhì)翻譯后修飾：蛋白質(zhì)翻譯后修飾 (Protein translational modifications，PTMs) 通過功能基團(tuán)或蛋白質(zhì)的共價(jià)添加、調(diào)節(jié)亞基的蛋白水解切割或整個(gè)蛋白質(zhì)的降解來增加蛋白質(zhì)組的功能多樣性。這些修飾包括磷酸化、糖基化、泛素化、亞硝基化、甲基化、乙?；?、脂質(zhì)化和蛋白水解，幾乎影響正常細(xì)胞生物學(xué)和發(fā)病機(jī)制的所有方面。因此，識(shí)別和理解 PTM 在細(xì)胞生物學(xué)和疾病療理和預(yù)防的研究中至關(guān)重要。蛋白質(zhì)翻譯后修飾 (PTMs) 進(jìn)一步促進(jìn)了從基因組水平到蛋白質(zhì)組復(fù)雜性的增加。PTMs 是一種化學(xué)修飾，在功能蛋白質(zhì)組中發(fā)揮關(guān)鍵作用，因?yàn)樗鼈冋{(diào)節(jié)活性、定位以及與其他細(xì)胞分子（如蛋白質(zhì)、核酸、脂質(zhì)和輔助因子）的相互作用。翻譯后修飾可以發(fā)生在蛋白質(zhì)生命周期的任何階段。

糖基化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)：蛋白質(zhì)的糖基化具有異質(zhì)性。不同的糖鏈可以連接到同一位點(diǎn)上，不同位點(diǎn)可以連接到同一蛋白質(zhì)上的不同糖鏈上。糖基化的異質(zhì)性嚴(yán)重阻礙了糖蛋白的分離和分析。不同糖類型的相同蛋白質(zhì)，在電泳上會(huì)出現(xiàn)分散的條帶，導(dǎo)致信號(hào)分散。此外，對(duì)低豐度蛋白質(zhì)的識(shí)別性差導(dǎo)致糖蛋白在色譜圖中分離不佳，質(zhì)譜中有一簇分子量不準(zhǔn)確的分辨不清的峰。目前，蛋白糖基化研究的主要策略是利用現(xiàn)有的技術(shù)體系對(duì)糖基化蛋白的糖基化肽段進(jìn)行分離和富集，消除糖基化的異質(zhì)性及其對(duì)質(zhì)譜的影響，標(biāo)記糖基化位點(diǎn)。從而實(shí)現(xiàn)高通量糖蛋白和糖基化位點(diǎn)的識(shí)別。常用的糖蛋白分離和富集技術(shù)有：a. 凝集素親和技術(shù)；b. 肼化學(xué)富集；c. 親水性相互作用色譜法；d. β-消除/邁克爾加成反應(yīng)。基于質(zhì)譜的糖蛋白鑒定和糖基化位點(diǎn)測(cè)定方法有：a. PNGase F酶法；b. Endo H酶法；c. 三氟甲烷磺酸(TFMS)法。已知的蛋白質(zhì)翻譯后修飾種類有20多種。河南蛋白質(zhì)甲基化修飾組學(xué)方法

目前，發(fā)現(xiàn)的比較常見的修飾類型是糖基化、泛素化和磷酸化。北京丙二?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)主要技術(shù)

蛋白質(zhì)乙?；揎椊M學(xué)技術(shù)服務(wù)：乙?；揎検求w內(nèi)高度保守的可逆轉(zhuǎn)的蛋白修飾，對(duì)細(xì)胞核內(nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子的刺激有著非常重要的作用。此外，還存在大量的非組蛋白乙?；揎梾⑴c了代謝通路及代謝酶活性的調(diào)節(jié)。乙?；揎椊M學(xué)技術(shù)服務(wù)采用肽段預(yù)分離降低高豐度組蛋白對(duì)蛋白乙酰化鑒定的影響，再結(jié)合免疫共沉淀通過高效的抗體富集乙酰化的肽段，從而實(shí)現(xiàn)大規(guī)模乙酰化的鑒定及定量。蛋白質(zhì)泛素化修飾組學(xué)技術(shù)服務(wù)：泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾。泛素-蛋白酶體系統(tǒng)介導(dǎo)了真核生物體內(nèi)80%~85%的蛋白質(zhì)降解。此外，泛素化修飾還可以直接影響蛋白質(zhì)的活性和定位，調(diào)控包括細(xì)胞周期、細(xì)胞凋亡、轉(zhuǎn)錄調(diào)控、DNA 損傷修復(fù)以及免疫應(yīng)答等在內(nèi)的多種細(xì)胞活動(dòng)。北京丙二?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)主要技術(shù)