蛋白質(zhì)糖基化修飾組學(xué)技術(shù)：糖基化是在酶的控制下,蛋白質(zhì)或脂質(zhì)附加上糖類的過程,發(fā)生于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體等部位。在糖基轉(zhuǎn)移酶作用下將糖轉(zhuǎn)移至蛋白質(zhì),和蛋白質(zhì)上的氨基酸殘基共價(jià)結(jié)合。蛋白質(zhì)經(jīng)過糖基化作用,形成糖蛋白。糖基化是對(duì)蛋白的重要的修飾作用,有調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)功能作用。凝素親和法是目前糖蛋白質(zhì)組學(xué)中應(yīng)用普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結(jié)合蛋白質(zhì)，能專一識(shí)別某一特殊結(jié)構(gòu)的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結(jié)合，它們與糖鏈可逆非共價(jià)結(jié)合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競(jìng)爭(zhēng)結(jié)合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。蛋白質(zhì)經(jīng)過酶解后利用凝集素（lectin）富集N-糖基化肽段，然后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除連接在天冬酰胺殘基（Asn）上的糖鏈。常見的蛋白質(zhì)翻譯后修飾包括泛素化。北京棕櫚?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)有哪些
蛋白質(zhì)學(xué)組翻譯后修飾的研究策略：自中而下：自中而下的分析方法是自下而上分析方法的一種替代方法，分析組蛋白時(shí)其原理類似于自下而上分析策略。在使用這種分析方法時(shí)，通常需要將被檢測(cè)蛋白質(zhì)消化成3-9kDa范圍內(nèi)的肽段，因此也無法保證檢測(cè)到的肽段的完整性。但是，由于儀器的進(jìn)步和保留了組蛋白尾部的組合修飾，自中而下分析法正逐漸受到歡迎。自中而下更接近于自下而上法的靈敏度。自上而下：自上而下技術(shù)可以直接對(duì)完整的蛋白質(zhì)進(jìn)行測(cè)序，包括翻譯后修飾的蛋白質(zhì)和其他大的蛋白質(zhì)片段，而不只是肽段。這可以比較大程度地保留與PTMs相關(guān)的信息，使其適用于組蛋白的全方面表征和分析。自上而下技術(shù)對(duì)蛋白質(zhì)的有效分辨率已達(dá)到229kDa，一次可以檢測(cè)到的蛋白質(zhì)數(shù)量也在增加。深圳蛋白質(zhì)琥珀?；揎椊M學(xué)有哪些類型蛋白質(zhì)磷酸化修飾組學(xué)具有有效性。
蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用是蛋白質(zhì)發(fā)揮功能的主要機(jī)制之一,在DNA損傷修復(fù),自噬和代謝等過程中都扮演著非常重要的角色,蛋白相互作用異常便會(huì)導(dǎo)致疾病的發(fā)生.在蛋白質(zhì)的賴氨酸,絲氨酸和蘇氨酸等氨基酸殘基上,可發(fā)生甲基化,乙?；?磷酸化和泛素化等200多種翻譯后修飾,這些修飾通常能改變蛋白質(zhì)的電性,疏水性和空間結(jié)構(gòu)等屬性,為與之結(jié)合的蛋白提供結(jié)合的錨定或產(chǎn)生位阻效應(yīng),像一把開關(guān)在時(shí)空上精確調(diào)控蛋白質(zhì)-蛋白質(zhì)相互作用的發(fā)生以及動(dòng)態(tài)變化.結(jié)構(gòu)研究表明,蛋白質(zhì)之間的相互作用通常由臨近的幾個(gè)氨基酸殘基直接結(jié)合,替換該區(qū)域的氨基酸殘基,通常能破壞結(jié)合,使其失去部分功能或酶活性,可以針對(duì)性地開發(fā)和設(shè)計(jì)抑制劑,用于疾病的診療。
蛋白翻譯后修飾組學(xué)技術(shù)在準(zhǔn)確醫(yī)學(xué)中的應(yīng)用：盡管目前大數(shù)據(jù)的獲得會(huì)采用基因組學(xué)和轉(zhuǎn)錄組學(xué)，但是關(guān)鍵的發(fā)現(xiàn)還是依賴蛋白質(zhì)組數(shù)據(jù)而得到的。近來越來越多的研究表明蛋白組學(xué)驅(qū)動(dòng)的準(zhǔn)確的醫(yī)學(xué)具有極大的實(shí)用性和普適性，蛋白組學(xué)的研究更加速了臨床轉(zhuǎn)化的進(jìn)程。蛋白翻譯后修飾（post-ranslational modification, PTM)賦予了蛋白種類的豐富性及蛋白功能的多樣化，研究蛋白翻譯后修飾不只可以確定蛋白修飾（磷酸化、泛素化、?；⒓谆?、SUMO化等）或蛋白酶裂解的新位點(diǎn)，還可以發(fā)現(xiàn)生物標(biāo)記物及探索藥物/化學(xué)調(diào)節(jié)物的作用機(jī)制。蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)磷酸化修飾具有可逆的特性。
蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)：翻譯后修飾自下而上分析策略：自下而上蛋白質(zhì)組學(xué)是一種基于肽段分析的技術(shù)。對(duì)于不同類型的翻譯后修飾，具體的分析策略存在差異。蛋白質(zhì)的糖基化具有異質(zhì)性。不同的糖鏈可以連接到同一位點(diǎn)上，不同位點(diǎn)可以連接到同一蛋白質(zhì)上的不同糖鏈上。糖基化的異質(zhì)性嚴(yán)重阻礙了糖蛋白的分離和分析。不同糖類型的相同蛋白質(zhì)，在電泳上會(huì)出現(xiàn)分散的條帶，導(dǎo)致信號(hào)分散。此外，對(duì)低豐度蛋白質(zhì)的識(shí)別性差導(dǎo)致糖蛋白在色譜圖中分離不佳，質(zhì)譜中有一簇分子量不準(zhǔn)確的分辨不清的峰。目前，蛋白糖基化研究的主要策略是利用現(xiàn)有的技術(shù)體系對(duì)糖基化蛋白的糖基化肽段進(jìn)行分離和富集，消除糖基化的異質(zhì)性及其對(duì)質(zhì)譜的影響，標(biāo)記糖基化位點(diǎn)。各種蛋白質(zhì)翻譯后修飾在信號(hào)通路和網(wǎng)絡(luò)中發(fā)揮著重要的作用。哈爾濱蛋白質(zhì)甲基化修飾組學(xué)質(zhì)譜分析
蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)磷酸化修飾具有靈活的特性。北京棕櫚酰化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)有哪些
蛋白質(zhì)乙?；揎椊M學(xué)技術(shù)：乙?；揎検求w內(nèi)高度保守的可逆轉(zhuǎn)的蛋白修飾，對(duì)細(xì)胞核內(nèi)轉(zhuǎn)錄調(diào)控因子的刺激有著非常重要的作用。此外，還存在大量的非組蛋白乙?；揎梾⑴c了代謝通路及代謝酶活性的調(diào)節(jié)。乙?；揎椊M學(xué)技術(shù)服務(wù)采用肽段預(yù)分離降低高豐度組蛋白對(duì)蛋白乙?；b定的影響，再結(jié)合免疫共沉淀通過高效的抗體富集乙?；碾亩危瑥亩鴮?shí)現(xiàn)大規(guī)模乙?；蔫b定及定量。蛋白質(zhì)泛素化修飾組學(xué)技術(shù)：泛素化修飾是一種重要的翻譯后修飾。泛素-蛋白酶體系統(tǒng)介導(dǎo)了真核生物體內(nèi)80%~85%的蛋白質(zhì)降解。此外，泛素化修飾還可以直接影響蛋白質(zhì)的活性和定位，調(diào)控包括細(xì)胞周期、細(xì)胞凋亡、轉(zhuǎn)錄調(diào)控、DNA 損傷修復(fù)以及免疫應(yīng)答等在內(nèi)的多種細(xì)胞活動(dòng)。北京棕櫚?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)有哪些
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